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Definição de Peroxidase
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A peroxidase é um de um número qualquer de proteína à base de enzimas que actuam como catalisadores para facilitar uma grande variedade de processos biológicos. Especificamente, a actividade da peroxidase envolve electrões doam para se ligar a outras substâncias de substratos, tais como ferrocianeto e ascorbato, a fim de dividi-las em componentes inofensivos. Mais notavelmente, enzimas peroxidase degradar o peróxido de hidrogénio, um subproduto que ocorre naturalmente do metabolismo do oxigénio no organismo. Como resultado, esta substância é convertido em água e oxigénio.Investigação sobre a natureza de peroxidases foi impulsionado pela descoberta da síntese de peróxido de hidrogênio pelo barão e químico francês, Louis Jacques Thénard em meados do século 19. Em contraste com a teoria popular de "vitalismo" que dominaram a comunidade científica, no momento, Thénard proposto que a decomposição do peróxido de hidrogénio ocorreu devido à presença de um material específico, para além de uma "força vital." Em suma, ele iniciou o idéia de que certas enzimas com propriedades habilitadas catalisador provocou reações químicas em seu lugar. Ao início de 1900, as enzimas ainda desconhecidos no trabalho no corpo humano foram rotulados como "catalases", enquanto a observação simultânea que plantas e animais utilizados polifenóis a degradar chumbo peróxido de hidrogênio para o termo "peroxidases."Hoje em dia, o estudo da função de peroxidase levou a uma compreensão mais completa do mecanismo por trás da sua actividade catalystic, que é determinada pela disponibilidade de doação de electrões e de recepção de electrões do substrato. Por exemplo, sabe-se agora que a glutationa peroxidase promove a conversão de dois electrões para efetivamente desintoxicar o corpo de hidroperóxidos, sem causar danos por radicais livres durante o processo. No entanto, esta substância também usa hidroperóxidos como substratos para formar ligações com certas proteínas envolvidas com a regulação redox (redução de oxigénio), o que é necessário para o funcionamento metabólico adequado. Além disso, o estudo da modulação redux proporcionada por agentes de peroxidase que contêm um cofator heme, ou um átomo de ferro, nos seus grupos prostéticos gerou novas áreas de bioquímica, tais como a cinética da enzima. O estudo das peroxidases à base de plantas, ou seja, derivados de HRP raiz de rábano, promoveu nos campos da biologia molecular e imuno-histoquímica, também conhecido como histoquímica. No primeiro caso, a HRP é utilizado para detectar anticorpos de peroxidase que podem indicar um distúrbio metabólico, tal como a doença da tiróide. É também utilizado para medir os níveis de soro ou urina de glucose. Como uma ferramenta de diagnóstico em patologia, HRP tem a capacidade de atingir e se ligar a determinados biomarcadores encontrados em células cancerosas e produzem uma reacção de coloração, quando introduzido para biópsia. Para além de ser prontamente disponíveis e de baixo custo para se obter, a HRP é considerado particularmente útil para tais testes devido a ser altamente estável e aberta a reagir com uma variedade de substratos.



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